一項新的研究首次揭示了受以下因素影響的大腦分子結構阿爾茨海默氏癥疾病。

研究人員已經制作了大腦中蛋白質的3D模型，特別是與阿爾茨海默氏癥相關的兩種蛋白質：β-淀粉樣蛋白和頭.

隨著科學家們繼續致力于治療神經退行性疾病，盡可能多地了解它非常重要。

大腦中這些蛋白質的團塊要么是阿爾茨海默氏癥的原因，要么是阿爾茨海默氏癥的結果——我們還不太確定是哪個——多虧了英國利茲大學的一個團隊，我們現在非常詳細地了解了它們是如何排列的，直到最微小的微觀細節。

“對人腦內部分子結構的初步觀察為阿爾茨海默病中蛋白質的變化提供了進一步的線索。說來自利茲大學的神經科學家René Frank。

“但它也提出了一種實驗方法，可以應用于更好地理解廣泛的其他破壞性神經系統疾病。

研究人員使用了許多先進的成像技術來掃描阿爾茨海默氏癥患者的死后腦組織，包括冷凍電子斷層掃描（cryoET） – 它使用電子束的讀數來繪制出在非常低的溫度下固定的組織的 3D 結構。

CryoET允許成像，而不會被化學固定或脫水破壞生物組織的結構，這意味著科學家現在可以重建3D體積的組織，分辨率比一粒米小一百萬倍。

“阿爾茨海默病大腦中淀粉樣蛋白的光學顯微鏡表征已經形成了診斷和疾病分類的基礎，”寫研究人員在他們發表的論文中。

“人腦中淀粉樣蛋白的原位結構是未知的。

通過仔細觀察這些蛋白質，希望我們可以更好地了解這些團塊是如何形成的，以及它們如何影響大腦。

在β-淀粉樣蛋白中，發現了一種稱為原纖維和其他結構的微觀線狀結構的混合物。在 tau 蛋白中，有成簇的直線狀細絲，盡管排列似乎因蛋白質在哪里在大腦中。

雖然簇彼此相似，但在空間組織上存在差異，例如tau絲的定向和扭曲方式以及β-淀粉樣蛋白原纖維的大小。

這是我們第一次在這種詳細程度上看到這些蛋白質，現在說所揭示的意義還為時過早?，F在該技術已被證明是有效的，它可以在更廣泛的大腦供體的組織上進行嘗試。

這將揭示更多關于這些不同蛋白質如何看待阿爾茨海默氏癥的進展– 通過比較不同時間的結構，我們應該能夠看到疾病是如何發展的。

事實上，這項新研究背后的團隊認為，這種方法可能有助于分析各種神經退行性疾病，因此我們可以期待將來聽到更多有關它的信息。

“在阿爾茨海默病的早期階段，跨越不同的大腦區域和阿爾茨海默病的早期階段，更大的不同阿爾茨海默病供體隊列可能會揭示不同結構的淀粉樣蛋白的空間組織如何與個體神經病理學特征相關。寫研究人員。

“將這些方法應用于其他神經退行性疾病也很重要，其中許多疾病具有相關或重疊的淀粉樣蛋白神經病理學類型。

該研究已發表在自然界.

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